This article in the English original: Analogues
Aktive und inaktive Analoga
Corrin stellt zusammen mit andere Atomen das Cobalamin im B12 dar. Es gibt viele verschiedene Cobalamine und sie werden nach ihren Verbindungen benannt. Methylcobalamin z.B. ist Cobalamin mit einer angehängten Methyl-Gruppe (ein Kohlenstoff und drei Wasserstoff-Moleküle).
Aktive und inaktive Analoga
Vitamin B12 ist ein Coenzym: Es wird benötigt, damit Enzyme ihre Aufgabe – ein Molekül in ein anderes zu verwandeln – erfüllen können.
Für ein Vitamin ist B12 ziemlich groβ. Ein Teil seiner Struktur ist der Corrin-Kern, der ein Cobaltatom hält. Corrin ähnelt dem Häm des Hämoglobins, das ein Eisenatom hält. Alle Moleküle, die einen Corrin-Kern enthalten werden Corrinoide genannt.
Nur zwei Cobalamine sind als Coenzyme im menschlichen Körper aktiv: Adenosylcobalamin und Methylcobalamin. Der Körper hat die Fähigkeit zumindest ein paar andere Cobalamine in diese aktiven Formen umzuwandeln.
Cyanocobalamin (ein Cyanid-Molekül verbunden mit einem Cobalamin) ist die Form, die man am häufigsten in Vitaminpräparaten und angereicherten Nahrungsmitteln findet, da es die stabilste Form von B12 ist. Die Menge an Cyanid in Cyanocobalamin ist klein genug, um für den Menschen unschädlich zu sein – auβer möglicherweise für Menschen mit einer Störung des Cyanid-Stoffwechsels (siehe Vegane Quellen für B12 unter „Sicherheit von Vitaminpräparaten“ und Störungen des Cyanidstoffwechsels). Die meisten Menschen können Cyanocobalamin problemlos in eines der B12-Coenzyme umwandeln (1).
Hydroxocobalamin kommt auch häufig in Nahrungsmitteln und im Körper vor; es kann in ein B12-Coenzym umgewandelt werden.
Alle Corrinoide (einschlieβlich aller Cobalamine) werden als B12-Analoga bezeichnet. Viele Corrinoide – und möglicherweise sogar einige Cobalamine – können nicht von menschlichen B12-Enzymen verwendet werden. Diese nennt man inaktive B12-Analoga.
Ungefähr ein Drittel der Corrinoide in einem durchschnittlichen Menschen sind inaktive Analoga, während der Rest aktives B12 ist (2).
In diesem Artikel bezieht sich die Bezeichnung „B12“ ausschlieβlich auf aktive B12-Analoga (sofern nicht ausdrücklich anders angegeben).
B12 in tierischen Produkten
In Tierprodukten ist B12 an Protein gebunden und teilweise lichtgeschützt (4).
Es liegt hauptsächlich in Form von Adenosylcobalamin und Hydroxocobalamin vor. In Kuhmilch kommt hauptsächlich Adenosylcobalamin vor, aber in Milchpulver ist es hauptsächlich Hydroxocobalamin mit Spuren von Cyanocobalamin. Eidotter und Sardinen enthalten einen erheblichen Anteil an Methylcobalamin (4).
Inaktive Analoga: schlechter als nutzlos
Carmel et al. (3) (1988, USA) untersuchten die Behandlunsunterlagen von 364 Patienten mit niedrigen B12-Werten. Verwendet wurden sowohl ribosomales Protein [R-protein] als auch menschlicher Intrinsic Factor, um ihre B12-Werte zu messen. Weil aktive B12-Analoga mit beiden Methoden erfasst werden, würde jeglicher Unterschied im Ergebnis beider Methoden auf die Anwesenheit inaktiver B12-Analoga hinweisen. Die Ergebnisse:
- Patienten mit hauptsächlich neurologischen Problemen hatten bedeutend höhere Werte an inaktiven B12-Analoga (was durch Unterschiede zwischen den verschiedenen Untersuchungen gezeigt wurde) als Patienten, die hauptsächlich Probleme mit dem Blutbild hatten.
- 33 der 76 Patienten mit neurologischen Symptomen hatten normale Serum-B12-Werte, gemessen mit R-Protein. Aber bei der Messung mit Intrinsic Factor hatten viele dieser Patienten viel niedrigere Serum-B12-Werte.
- Die Untersuchung mit R-Protein war eine verlässliche Anzeigemethode bei Patienten, deren Symptome hauptsächlich mit dem Blutbild zu tun hatten.
Diese Studie deutet an, dass eine der folgenden Thesen wahrscheinlich zutrifft:
1. Manche B12-Analoga könnten schädlich für das Nervensystem sein.
2. Manche B12-Analoga könnten als aktives B12 im Knochenmark (das Blutkörperchen produziert) aber nicht im Nervengewebe wirksam sein.
Das Aussondern inaktiver Analoga
Im Wesentlichen gibt es drei Transportproteine für B12-Analoga (5):
- Intrinsic Factor – Dieser ermöglicht die Aufnahme von B12-Analoga in die Darmzellen des Krummdarms [Ileum]. Er hat eine niedrige Affinität für viele inaktive Analoga.
- Transcobalamin – Dieses ermöglicht die Aufnahme von B12-Analoga in alle Zellen des Körpers. Es hat eine niedrige Affinität für viele inaktive Analoga.
- Haptocorrin – Dieses ermöglicht die Aufnahme von B12-Analoga in die Leberzellen. Es hat eine hohe Affinität für viele inaktive Analoga.
Haptocorrin befördert B12-Analoga in die Leber, wo die inaktiven Analoga in den Urin und Stuhl ausgeschieden werden (5). Aktives B12 wird wieder zurück ins Blut abgegeben (5), wo es vom Transcobalamin in die Zellen befördert wird.
Quellenangaben
1. Herbert V. Vitamin B-12: plant sources, requirements, and assay. Am J Clin Nutr. 1988;48:852-8.
2. Herbert V. Staging vitamin B-12 (cobalamin) status in vegetarians. Am J Clin Nutr. 1994 May;59(5 Suppl):1213S-1222S.
3. Carmel R, Karnaze DS, Weiner JM. Neurologic abnormalities in cobalamin deficiency are associated with higher cobalamin 'analogue' values than are hematologic abnormalities. J Lab Clin Med. 1988 Jan;111(1):57-62.
4. Linnell JC, Matthews DM. Cobalamin metabolism and its clinical aspects. Clin Sci (Lond). 1984 Feb;66(2):113-21.
5. Allen RH, Stabler SP. Identification and quantitation of cobalamin and cobalamin analogues in human feces. Am J Clin Nutr. 2008 May;87(5):1324-35.